- Тяжелые цепи иммуноглобулинов
-
Тяжелые цепи иммуноглобулинов (immunoglobulin heavy chain) — это большие полипептидные субъединицы иммуноглобулинов.
Молекулы антител состоят из двух из двух тяжелых и двух легких цепей. Различные варианты тяжелых цепей соответствуют изотипам иммуноглобулинов. Типы тяжелых цепей отличаются у разных видов животных. Все тяжелые цепи содержат иммуноглобулиновые домены — обычно один вариабельный домен, который обуславливает связывание антигена и несколько константных доменов.
Содержание
У млекопитающих
Классы
У млекопитающих классифицируют пять типов тяжелых цепей γ, δ, α, μ и ε.[1] Типы тяжелых цепей соответствуют классам иммуноглобулинов.
- Тяжелые цепи α и γ состоят примерно из 450 остатков аминокислот.
- Тяжелые цепи μ и ε состоят примерно из 550 остатков аминокислот.[1]
Участки
Каждая тяжелая цепь имеет два участка:
- константный участок, одинаковый у всех иммуноглобулинов одного класса, но отличающийся между классами
- вариабельный участок, который отличается между разными В-лимфоцитами, но одинаковый среди всех иммуноглобулинов, синтезированных одним В-лимфоцитом или одним клоном. Вариабельные домены всех тяжелых цепей состоят из одного иммуноглобулинового домена. Такие домены имеют длину около 110 остатков аминокислот.
У рыб
Челюстные рыбы являются наиболее примитивными животными, способными образовывать антитела, подобные тем, что образуют млекопитающие.[3] Однако, рыбы не имеют такого репертуара антител, какой характерен для млекопитающих.[4] Три различных вида тяжелых цепей обнаружены и у костных рыб.
- Первыми описанными тяжелыми цепями были μ (или мю). Тяжелые цепи такого типа представлены у всех челюстных рыб и считаются базовыми для всех иммуноглобулинов. Образующиеся антитела IgM, секретируются у челюстных рыб в виде тетрамера (в отличие от акул и млекопитающих, у которых IgM представляют собой пентамеры).
- Тяжелые цепи δ, представленные в IgD были впервые обнаружены у сомов и атлантического лосося, и в настоящее время описаны и для других костистых рыб.[5]
- Третий тип тяжелых цепей костистых рыб описан относительно недавно, и не соответствует какому-либо типу тяжелых цепей млекопитающих. Такие тяжелые цепи описаны для радужной форели (τ)[6] и Данио рерио (ζ).[7]
Три различных типа тяжелых цепей иммуноглобулинов описаны и у хрящевых рыб.[8]
Примечания
- ↑ 1 2 3 Immunobiology.. — 5th ed.. — Garland Publishing, 2001. — ISBN (electronic full text via NCBI Bookshelf) ISBN 0-8153-3642-X
- ↑ Woof J, Burton D (2004). "Human antibody-Fc receptor interactions illuminated by crystal structures". Nat Rev Immunol 4 (2): 89–99. DOI:10.1038/nri1266. PMID 15040582.
- ↑ Fish heavy chain and light chain genes
- ↑ Eva Bengtén, L. William Clem, Norman W. Miller, Gregory W. Warr and Melanie Wilson. Channel catfish immunoglobulins: Repertoire and expression. Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire development, 2006, Pages 77-92.
- ↑ Stein Tore Solem and Jørgen Stenvik. Antibody repertoire development in teleosts--a review with emphasis on salmonids and Gadus morhua L. Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire development, 2006, Pages 57-76.
- ↑ J.D. Hansen, E.D. Landis and R.B. Phillips. Discovery of a unique Ig heavy-chain isotype (IgT) in rainbow trout: Implications for a distinctive B cell developmental pathway in teleost fish. Proceedings of the National Academy of Sciences U S A. Volume 102, Issue 19, 2005, pages 6919-24.
- ↑ N. Danilova, J. Bussmann, K. Jekosch, L.A Steiner. The immunoglobulin heavy-chain locus in zebrafish: identification and expression of a previously unknown isotype, immunoglobulin Z. Nature Immunology, Volume 6, Issue 3, 2005, pages 295—302.
- ↑ H. Dooley and M.F. Flajnik. Antibody repertoire development in cartilaginous fish. Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire development, 2006, Pages 43-56.
См. также
Wikimedia Foundation. 2010.